리보솜은 어떤 물질로 구성되어 있나요? 인이 포함되어 있나요?

리보솜은 가장 작은 소기관으로 광학현미경으로 볼 수 없는 구조입니다. 1953년에 Ribinson과 Broun은 전자현미경을 사용하여 식물세포를 관찰하던 중 세포질에 있는 과립형 물질을 발견했습니다. 1955년에 Palade는 동물 세포에서도 동일한 입자를 확인하고 이러한 입자의 화학적 조성과 구조를 더 연구했습니다. 1958년에 로버츠는 화학적 조성에 따라 리보솜이라는 이름을 붙였습니다. 뉴클레오솜이라고도 합니다.

리보솜은 포유류의 성숙한 적혈구를 제외하고 모든 살아있는 세포(진핵세포와 원핵세포)에서 발견되며 단백질 합성에 중요한 소기관으로 증식이 빠르고 분비가 강한 세포에서 발견된다. 기능이 특히 많습니다. [이 단락 편집] 리보솜의 정의 리보솜은 주로 rRNA와 단백질로 구성된 세포의 리보핵단백질 입자입니다. 그것의 유일한 기능은 mRNA의 지시에 따라 아미노산으로부터 단백질 폴리펩티드 사슬을 합성하는 것입니다. 세포에서의 단백질 합성. [이 단락 편집] 리보솜 단백질은 리보솜을 구성하는 단백질입니다. E. coli 리보솜 단백질의 주요 구조가 결정되었습니다. E. coli 리보솜의 30S 서브유닛에는 S1-S21***21 단백질이 포함되어 있고, 50S 서브유닛에는 L1-L34***34 단백질이 포함되어 있습니다. 이들 단백질은 모두 분리 및 정제되었습니다. 분자량은 약 10,000~30,000이다. S6, L7, L12를 제외하고 모두 기본 단백질입니다. 이들 단백질은 면역학적으로 독립적인 단백질이며, L7과 L12만이 상호 교차 반응성을 나타냅니다. L7과 L12는 동일한 단백질로 L7의 N말단이 아세틸화되어 있는 것으로 알려져 있다. 여러 단백질의 기본 구조가 결정되었습니다. 기능이 명확하게 정의된 단백질은 다음과 같습니다. S1: 단백질 합성의 i 인자(간섭 인자) 및 Qβ 복제효소의 서브유닛 I과 동일한 물질로, mRNA에 결합할 수 있습니다. S4: ram(리보솜 모호성) 유전자 산물; : SPc[스펙티노마이신 저항성] 유전자의 생성물; S12: str(스트렙토마이신 저항성) 유전자의 생성물 L7, L12: 폴리펩티드 사슬 연장 인자 Tu 및 G와도 상호작용함; L11: 펩티딜 트랜스퍼라제.

[이 단락 편집] 리보솜의 형성 진핵 세포의 크고 작은 소단위는 핵소체에서 rRNA의 전구체 분자인 45S rRNA를 전사하고 상호작용합니다. 운반된 단백질은 결합되고 처리되어 효소에 의해 28S, 18S 및 5.8S rRNA로 절단되는 반면, 5S rRNA는 핵소체 외부에서 합성되어 단백질과 결합되어 RNP 분자 클러스터를 형성합니다. 큰 소단위체의 전구체로서 핵소체 과립 영역에 분산되어 가공되고 성숙된 후 핵공을 통해 세포질로 들어가 18S rRNA도 단백질과 결합하여 핵을 통해 세포질로 들어갑니다. 기공이 작은 하위 단위가 됩니다. 크고 작은 하위 단위는 세포질에서 해리될 수 있으며, 필요할 경우 gt; 다시 분리됩니다. [이 단락 편집] 리보솜을 구성하는 단백질 rRNA 또는 리보솜 하위 단위에 결합하는 두 가지 유형의 단백질이 있습니다. : rRNA 또는 리보솜 하위 단위에 밀접하게 연결되어 있으며 이를 분리하기 위해 고농도의 염과 강력한 해리제(예: 3mol/LLiCl 또는 4mol/L 요소)가 필요한 단백질 유형을 "진정한" 리보솜이라고 합니다. 단백질("리얼리보솜 단백질") 또는 간단히 리보솜 단백질. 예를 들어, E.coli의 30S 하위 단위에는 21개의 단백질이 있고 50S 하위 단위에는 34개의 단백질이 있습니다(***54, 왜냐하면 작은 하위 단위의 S20과 큰 하위 단위의 L26은 동일하기 때문입니다). 40S 하위 단위의 30개 단백질과 60S 하위 단위의 45~50개 단백질(최대 약 80종)이 이 범주에 속합니다.

다른 유형의 단백질은 기능적 리보솜 하위 단위와 느슨하게 결합되어 0.5mol/L 1가 양이온(예: K, NH4)에 의해 하위 단위에서 용출될 수 있으며 개시와 같은 리보솜 재활용에서 조절 역할을 하는 단백질입니다. 리보솜 관련 단백질(리보솜 관련 단백질, 줄여서 PAR)이라고 불리는 인자(IF 또는 eIF) 및 신장 인자(EF) 등이 있습니다. PAR은 리보솜의 고유 구성 요소가 아닙니다. 리보솜의 구조

1960년대부터 사람들은 화학적, 물리적, 면역학적 방법을 사용하여 대장균 리보솜에 대해 많은 연구를 진행해 왔으며, 대장균 리보솜에 대한 54개의 연구가 완료되었습니다. 세 가지 단백질의 아미노산 서열과 세 가지 rRNA의 1차 및 2차 구조를 결정함으로써 리보솜 입자의 기본 구조에 대한 예비 이해를 제공했습니다. 이러한 기술에는 주로 다음이 포함됩니다:

(1) 전자현미경(EM),

(2) 면역학적 방법,

(3) 중성자 회절 기술(중성자 산란) );

(4) 이관능성 시약 가교 방법

(5) 서로 다른 염료 간의 단일항-단일항 에너지 전달 측정

(6) 방법 활성 리보솜 입자의 재구성과 같은. [이 단락 편집] 리보솜의 분류 리보솜은 존재하는 위치에 따라 세포질 리보솜, 미토콘드리아 리보솜, 엽록체 리보솜의 세 가지 유형으로 나눌 수 있습니다.

존재하는 유기체의 종류에 따라 진핵 리보솜과 원핵 리보솜의 두 가지 유형으로 나눌 수 있습니다.

원핵 세포의 리보솜은 더 작고 침강 계수는 70S이고 상대 분자 질량은 2.5x103 kDa이며 50S와 30S의 두 하위 단위로 구성되어 있지만 진핵 세포의 리보솜은 더 큽니다. 및 침강 계수는 80S이고, 상대분자량은 3.9~4.5x103 kDa이며, 60S와 40S의 2개의 하위단위로 구성되어 있다. 전형적인 원핵생물인 대장균 리보솜은 50S 큰 아단위와 30S 작은 아단위로 구성되어 있다. 완전한 리보솜에서 rRNA는 약 2/3을 차지하고 단백질은 약 1/3을 차지합니다. 50S 대형 하위 단위에는 34개의 서로 다른 단백질과 2개의 RNA 분자가 포함되어 있으며 상대 분자량이 큰 rRNA의 침강 계수는 23S입니다. 분자 질량이 가장 작은 rRNA는 5S입니다. 30S 작은 하위 단위에는 21개의 단백질과 16S rRNA 분자가 포함되어 있습니다.

진핵 세포에서 리보솜이 단백질 합성을 수행할 때 세포질 내에서 자유로울 수 있으며 이를 유리 리보솜이라고 합니다. 그들은 또한 소포체의 표면에 부착될 수 있으며 막주위 리보솜 또는 부착 리보솜이라고 불립니다. RER 형성에 참여하는 것을 고정 리보솜 또는 막 주위 리보솜이라고 합니다. 큰 하위 단위의 원뿔 부분은 자유 리보솜으로 막에 연결됩니다. . 미토콘드리아에 분포하는 리보솜은 일반 리보솜보다 크기가 55S 정도(35S와 25S 크고 작은 소단위체)로 세포소기관 또는 미토콘드리아 뉴클레오솜이라 불린다. 모든 미분화 세포, 배아 세포, 배양 세포 및 종양 세포는 빠르게 성장하며 일반적으로 세포질에 많은 수의 유리 리보솜을 가지고 있습니다. 진핵세포는 세포당 평균 106~107개로 더 많은 리보솜을 갖고 있는 반면, 원핵세포는 세포당 평균 15×102~18×103개로 더 적은 리보솜을 갖고 있다. 진핵 세포 리보솜의 침강 계수는 80S, 큰 하위 단위는 60S, 작은 하위 단위는 40S입니다. 큰 하위 단위에는 약 49개의 단백질과 3개의 추가 rRNA(28S rRNA, 5S rRNA 및 5.8S rRNA)가 있습니다. 작은 하위 단위에는 약 33개의 단백질과 18S rRNA가 포함되어 있습니다.

어떤 종류의 리보솜이든 기능을 수행할 때, 즉 단백질 합성을 할 때 3~5개, 심지어는 수십 개, 그 이상도 자주 모여서 mRNA와 결합해 기본 홈으로 결합된다. 큰 하위 단위와 결합하여 폴리리보솜(자유 폴리리보솜 및 고정 폴리리보솜), 폴리리보솜 또는 폴리솜이라고 불리는 끈을 형성합니다. mRNA의 길이에 따라 폴리리보솜의 수가 결정되는데, 폴리리보솜은 실 모양, 구슬 모양 등으로 배열될 수 있습니다. 폴리리보솜은 단백질 합성을 위한 작용기입니다. 이때 각 리보솜은 mRNA 코드를 주형으로 사용하여 이를 단백질의 아미노산 서열로 번역합니다. 살아있는 세포에서는 리보솜의 크고 작은 하위 단위인 모노리보솜과 폴리리보솜이 기능에 따라 일정한 해중합과 중합의 동적 균형을 이루며 실행 기능의 양은 폴리리보솜이며, 그 다음 기능이 완성됩니다. 크고 작은 하위 단위로. [이 단락 편집] 리보솜의 미세 구조는 15-20nm 크기의 비막 상 구조로 세포질에 단독으로 또는 그룹으로 분포하거나 외부 핵막, 소포체에 부착되거나 존재할 수 있습니다. 미토콘드리아와 엽록체에서 음성 염색 고해상도 전자 현미경을 사용하여 관찰하면 리보솜은 둥근 입자가 아니라 크고 작은 하위 단위로 구성된 불규칙한 입자입니다.

대형 서브유닛은 옆에서 보면 아래쪽이 위로 향한 역원추형이다. 밑부분은 평평하지 않고 가장자리에 3개의 돌기가 있고 중앙에 함몰된 모습이다. 소파의 등받이와 팔걸이. 작은 하위 단위는 약간 구부러진 띠 모양으로 한쪽은 약간 오목하고 한쪽은 약간 돌출되어 있으며 약 1/3 정도에 미세한 수축이 있어 서로 다른 크기의 두 부분으로 나뉩니다. 작은 야기는 마치 소파에 누워 있는 작은 원숭이처럼 큰 야기 위에 누워 있습니다. 크고 작은 단위체의 오목한 부분이 서로 대응되어 결합되어 내부 공간을 형성합니다. 이 부위는 mRNA, tRNA를 수용할 수 있고 아미노산 결합과 같은 반응을 수행할 수 있습니다.

또한 중앙관이라고 불리는 큰 소단위체에는 수직 채널이 있는데, 이를 통해 합성된 폴리펩타이드 사슬이 배출되어 프로테아제에 의한 분해를 방지한다. 일반적으로 진핵세포는 106~107개의 세포/세포를 갖고, 원핵세포는 15~18×103개의 세포/세포를 가지며, 강한 단백질 합성을 하는 세포는 1×1012세포/세포에 도달할 수 있다. [이 단락 편집] 리보솜의 물리적, 화학적 특성 리보솜의 주요 구성 요소는 단백질과 rRNA입니다. 이 둘의 비율은 원핵 세포에서는 1.5:1, 진핵 세포에서는 1:1입니다. 각 하위 단위에는 하나 또는 두 개의 고도로 접혀 있습니다. rRNA는 골격 역할을 하는데, 수십 개의 단백질을 조직하고 촘촘하게 결합시켜 대부분의 rRNA가 내부에 둘러싸여 있고 일부는 표면에 노출되어 있습니다. RNA의 인산기의 음전하가 단백질의 양전하를 초과하므로 [/ur Songqiaoqiu? Songqiaoqiu Yunkangzhongurl] 양이온 및 염기성 염료와 결합하기 쉽습니다.

단일 리보솜에는 4개의 활성 부위가 있으며, 각각은 단백질 합성에서 특정 인식 역할을 합니다.

1. A 부위: 아미노산 부위 또는 수용체 부위: 주로 큰 소단위체에 위치하며, 아미노아실-tRNA를 수용하는 부위입니다.

2.P 사이트: 펩티딜 사이트 또는 기증자 사이트: 주로 작은 하위 단위에 있으며 tRNA가 방출되는 사이트입니다.

3. T 인자라고 불리는 펩티딜 트랜스퍼라제 부분(펩티드 신타제): 큰 하위 단위에 위치하며 아미노산 사이의 펩티드 결합 형성을 촉매하고 펩티드 사슬을 연장합니다.

4. GTPase 부위: G 인자라고 불리는 트랜스로카제는 GTP에서 활성을 가지며 공여 부위에서 수용체 부위로의 펩타이드 결합을 촉매합니다.

또한 리보솜에는 개시 인자, 신장 인자, 방출 인자 및 다양한 효소가 결합하는 부위가 많이 있습니다. 리보솜의 크기는 침강 계수 S로 표현됩니다. S 값이 클수록 입자가 커지고 분자량이 커집니다. 원핵 세포와 진핵 세포의 리보솜 하위 단위의 크기는 다릅니다.

50S(대형 하위 단위) 23S, 5S RNAS 원핵 생물(70S) 34개 단백질 55개 단백질 30S(소형 하위 단위) 21개 단백질 16S RNA

진핵 생물(80S) 60S(대형 하위 단위) 28S 5.8S 5SRNA 45개 단백질 78개 단백질 40S(작은 하위 단위) 33개 단백질, 18SRNA [이 단락 편집] 리보솜과 단백질 생합성 항체는 리보솜에 의해 합성됩니다

(1) 단백질 합성의 세포 내 위치화

리보솜의 기능은 mRNA의 유전암호(뉴클레오티드 서열)를 폴리펩티드 사슬의 아미노산 서열로 번역하는 것입니다. 따라서 펩타이드 사슬의 조립 기계, 즉 세포 내에서 단백질이 합성되는 곳입니다. 세포에서 합성되는 단백질은 수출된 단백질과 내인성 단백질의 두 가지 범주로 나눌 수 있습니다.

1. 수출된 단백질: 주로 고정된 리보솜에서 합성되고 세포 외부로 분비되어 역할을 수행하는데, 항체 단백질, 단백질 호르몬, 자이모겐, 타액 등이 있으며, 스스로 일부를 합성할 수도 있습니다. 막 내장 단백질 및 리소좀 단백질과 같은 단백질.

2. 내인성 단백질: 구조 단백질이라고도 하며 세포 자체에 사용되거나 자체 구조를 형성하는 단백질을 말하며 주로 적혈구의 헤모글로빈, 세포의 헤모글로빈 등에서 합성됩니다. 근섬유 단백질의 근육 세포.

(2) 단백질 생합성의 간략한 과정

단백질 생합성은 세포 내에서 두껍고 얇은 구조적 기반을 가지고 있으며 매우 빠르고 효과적으로 진행되는 복잡하고 중요한 생명 활동입니다. 이는 분자 수준의 엄격한 조직과 정밀한 제어에 의존합니다.

단백질 합성에는 합성 장소뿐 아니라 mRNA, tRNA, 20종의 아미노산 원료, 일부 단백질 인자와 효소가 필요하다. Mg, K 이온 등이 관여하며 ATP와 GTP에 의해 에너지가 공급됩니다. 합성 과정에서 mRNA는 합성된 2개의 단백질을 암호화하는 주형이고, tRNA는 코돈을 식별하고 해당 아미노산을 운반하는 도구입니다. 리보솜은 단백질 조립 기계로서 mRNA와 rRNA의 상호인식을 조직할 뿐만 아니라 유전암호를 단백질의 아미노산 서열로 번역하고 폴리펩티드 사슬의 형성을 조절하는 역할을 한다. 진핵세포의 단백질 합성, 이것이 세포내 미세구조 수준에서 어떻게 작동하는지. [이 단락 편집] 단백질 생합성 과정은 세 단계로 나눌 수 있습니다. 1. 호르몬과 아미노산의 수송

이 단계는 아미노산 자체가 코드를 모르고 세포질에서 수행됩니다. tRNA에 의해 리보솜으로 가지 않습니다.

아미노산 + tRNA →→아미노아실-tRNA 복합체

각 아미노산은 특정 아미노아실-tRNA 합성효소에 의해 촉매작용을 받습니다. 이 효소는 먼저 아미노산의 수산기를 활성화하여 다음을 생성합니다. 이는 특정 tRNA에 결합하여 아미노아실-tRNA 복합체를 형성합니다. 따라서 이 효소는 특이성이 매우 높아 해당 아미노산과 그 tRNA를 인식하고 반응할 수 있으며, tRNA는 안티코돈이 있는 코돈을 인식하고 해당 아미노산을 리보솜으로 운반하여 펩타이드 사슬을 합성할 수 있습니다.

2. 폴리리보솜의 mRNA 분자에서 폴리펩티드 사슬의 형성

리보솜에서 아미노산의 중합은 합성의 주요 내용이며 세 단계로 나눌 수 있습니다:

(1) 폴리펩티드 사슬의 개시: mRNA는 개시 인자와 Mg의 작용으로 핵에서 세포질로 이동하며, 작은 하위 단위는 mRNA의 시작 부위에 결합하고 메티오닌(Methionine)- tRNA의 안티코돈은 mRNA의 시작 코돈 AuG(mRNA)를 인식하고 이에 상보적으로 결합한 다음 큰 하위 단위도 결합하며 리보솜은 한 번에 두 개의 코돈을 수용할 수 있습니다.

(2) 폴리펩타이드 사슬의 연장: 두 번째 코드에 해당하는 아미노아실-tRNA가 수용체 부위라고도 알려진 리보솜의 A 위치로 들어가고 코드와 안티 사이의 수소 결합 -코드는 상호보완적입니다.

큰 서브유닛의 폴리펩타이드 사슬 전이효소(트랜펩티다아제)의 작용으로 tRNA에 의해 운반되는 공여체 위치(P 위치)의 아미노산이 A 위치의 아미노산으로 전달되어 펩타이드 결합(-CO-NH)을 형성합니다. —) tRNA는 P 위치에서 분리되어 P 위치를 떠나 세포질로 다시 들어갑니다. 동시에 리보솜은 리보솜의 A 위치에 있습니다. 이에 상응하는 새로운 아미노아실-tRNA가 다시 A 위치로 들어가고 펩타이드 결합이 이 아미노산에 디펩타이드를 부착하여 트리펩타이드를 형성하고 리보솜은 점차적으로 다시 앞으로 이동합니다. 이 반복되는 주기는 mRNA의 뉴클레오티드 서열을 변환합니다. 아미노산 서열에 들어가게 됩니다.

참고: P 위치(공여자 위치): 공여 tRNA; 공여 펩타이드 사슬

A 위치(수용체 위치): 수용 아미노산-tRNA는 아미노에 연결됩니다. 산 시스템의 다리는 tRNA입니다.

(3) 폴리펩티드 사슬의 종결 및 방출: 펩티드 사슬의 연장은 무한하지 않습니다. 종결 코드(UGA, U 아미노산 및 UGA)가 mRNA에 나타나면 해당 아미노산이 없습니다. 리보스체로 이동하면 펩타이드 사슬의 합성이 중단되고 종결 인자에 의해 인식되어 A 위치로 들어가 트랜스펩티다제 작용을 억제하여 폴리펩타이드 사슬과 tRNA 사이의 가수분해 분리를 일으키고 모두 방출됩니다. 큰 하위 단위의 중앙 관을 따라 리보솜을 떠나는 동시에 크고 작은 하위 단위가 mRNA에서 분리되어 mRNA의 시작 코돈과 결합될 수도 있습니다. mRNA도 분해될 수 있습니다.

이것은 리보솜에서 아미노산이 펩타이드 사슬로 중합되는 과정입니다. 각 리보솜은 초당 40개의 코돈을 번역하여 40개의 아미노산 펩타이드 결합을 형성할 수 있으며, 펩타이드 사슬의 합성은 매우 효율적입니다. 리보솜은 펩타이드 사슬의 조립 기계임을 알 수 있습니다.

합성된 구조 단백질이 구조 단백질이라면, 이들 폴리펩타이드는 특정한 변형과 ​​접합을 거쳐 4차 구조를 형성하고, 유출된 단백질이라면 어떻게 될까요?

분비된 단백질은 먼저 소포체 내강에 존재하고 골지체와 세포외유출을 통해 배설된다는 것을 알고 있습니다. 그러면 합성된 수출 단백질은 어떻게 소포체 내강으로 들어가나요? /p> p>

3. 신호 가설: 신호 가설

막 결합 리보솜과 유리 리보솜의 성질은 동일한데 왜 이 리보솜이 거친 소포체에 결합하는 걸까요? 새로운 펩타이드 사슬이 RER 낭종에 어떻게 들어가는가? 신호 이론은 이 이론의 기본 포인트인 고정 리보솜에서의 단백질 합성의 특수성을 명확히 합니다.

(1) 분비된 단백질 폴리펩티드의 합성도 초기에는 자유 폴리리보솜에서 이루어지지만, 그 mRNA는 AUG 이후 45-90bp의 신호 서열(코드)을 가지며, 이는 15-Signal Peptide, a 30개 아미노산 폴리펩티드(신호 펩티드). 신호 펩타이드를 합성할 수 있는 리보솜은 부착된 리보솜이 되어 소포체와 결합하는 반면, 신호 펩타이드를 합성할 수 없는 리보솜은 유리 리보솜이 되어 여전히 세포질에 흩어져 있습니다.

(2) 최근 연구에 따르면 세포질에는 신호 재결합 입자(SRP)가 있으며, 이는 리보솜 외부에 노출된 신호 펩타이드와 RER 막 외부에 노출된 신호 펩타이드를 모두 인식할 수 있습니다. 신호 펩타이드가 나타날 때만 가능합니다. 리보솜에서는 리보솜에 대한 SRP의 친화력이 증가합니다.

(3) SRP가 리보솜에 결합하면 tRNA 구성에서 리보솜의 "A" 위치를 차지하여 리보솜에 의한 단백질 합성을 일시적으로 중단합니다.

(4) SRP-리보솜 복합체는 RER의 SRP 수용체에 결합합니다. 리보솜은 RER에 내장된 단백질(리보솜 결합 단백질 I 및 II)에 결합하기 위해 큰 하위 단위를 사용합니다. 수용체는 SRP 수용체에 대한 SRP의 결합은 일시적입니다. 리보솜이 소포체 막에 부착되면 SRP는 떠나고 리보솜 결합 단백질은 RER에만 존재합니다.

(5) 신호펩타이드는 소수성 아미노산으로 구성되며, 신호펩타이드를 합성할 수 있는 리보솜이 소포체막과 결합하면 신호펩타이드는 소포체막을 통해 막강으로 삽입된다. 소포체(Endoplasmic Reticulum) 장막에서 신호펩타이드를 인식하는 2개 이상의 수용체 단백질이 옆으로 이동하면서 함께 모여 중앙관과 연결된 임시관을 형성하고, 이전에 중단되었던 백질 단백질 합성 활동이 다시 시작된다. 소포체 내강으로 들어가는 신호 펩타이드는 이에 연결된 초기 펩타이드 사슬을 소포체 내강으로 도입합니다. 신호 펩타이드는 소포체 내부 표면에 위치한 시그널 펩티다제에 의해 절단되고, 리보솜은 계속해서 펩타이드 사슬을 합성하며, 펩타이드 사슬은 계속해서 연장되어 소포체강 내에서 파괴되지 않도록 보호되며, 세망강의 특정 공간 구조 특정 유형의 단백질 합성이 종료되면 수용체 단백질이 재분산되고 펩타이드 사슬이 리보솜에서 분리되고 리보솜의 크고 작은 하위 단위가 떠납니다. 고정 리보솜과 RER은 구조적이지 않고 구체적이고 일시적입니다.

그래서 신호 서열이 바뀌면 합성된 신호 펩타이드가 수용체에 의해 인식되지 못하고, 리보솜이 막에 결합할 수 없게 됩니다. [이 단락 편집] 리보솜의 비정상적인 변화 및 기능적 억제 전자 현미경으로 보면 폴리리보솜의 해중합 및 거친 소포체의 탈과립은 단백질 합성이 감소되거나 중단되었음을 나타내는 형태학적 지표로 간주될 수 있습니다.

폴리리보솜의 해중합: 폴리리보솜이 단량체로 분산되어 정상적이고 규칙적인 배열을 잃고 세포질에서 분리되거나 거친 소포체 막에 부착되는 것을 말합니다. 유리 폴리솜의 해중합은 내인성 단백질 생산의 감소를 동반할 것이라고 일반적으로 믿어집니다. 탈과립은 거친 소포체의 리보솜이 떨어져 나가서 세포질에 드물게 분포되는 것을 의미합니다. RER의 탈중합 및 분리는 외부에서 유입된 단백질의 합성을 동반합니다.

정상적인 상황에서 단백질 합성이 활발해지면 세포질은 폴리리보솜으로 채워지고, RER에는 구슬 모양의 나선형 폴리리보솜이 많이 붙어 있는데, 세포가 유사분열 단계에 들어가면 단백질이 합성된다. 크게 감소된 폴리리보솜도 pro-C를 해중합하고 점차적으로 분산되고 분리된 단량체로 대체되었습니다.

급성 약물 독성(사염화탄소) 간염 및 바이러스성 간염 후, 간경변증 환자의 간세포에서는 다수의 폴리리보솜이 해중합되어 분리된 단량체로 떨어지는 것을 흔히 볼 수 있다. 떨어져 있고 희박하게 분포되어 분비된 단백질이 합성되므로 환자의 혈장 알부민 함량은 ↓입니다.

또한 일부 약물과 발암물질은 단백질 합성의 여러 단계를 직접적으로 억제할 수 있습니다. 스트렙토마이신, 클로람페니콜, 에리스로마이신과 같은 일부 항리빈제는 원핵생물과 진핵생물에 민감하여 직접적으로 억제할 수 있습니다. 박테리아 리보솜에서 단백질 합성. 일부는 초기 단계를 억제하고, 일부는 펩타이드 사슬 연장 및 종결 단계를 억제하고, 일부는 작은 하위 단위가 mRNA에 초기 결합하는 것을 방지하고, 테트라사이클린은 아미노아실-tRNA의 결합 및 종결 인자를 억제하고, 클로람페니콜은 트랜스펩티다제를 억제하여 펩타이드 형성을 방지합니다. 에리스로마이신은 전위효소를 억제하고 그에 따라 새로운 코드로 전환할 수 없습니다. 따라서 안티리체닌의 항간작용은 미세지의류 단백질의 합성을 방해하여 미세지의류의 성장을 억제하는 것이다.

1. 리보솜의 구조적 특성 - 일시적이고 기능적인 동적 구조.

2. 리보솜 유형과 단백질 합성 유형의 관계.

3. 생각해 볼 질문을 남겨주세요: 리보솜(막내 시스템과 연결됨)에 의해 합성된 단백질의 목적지.

리보솜은 생물학적 막으로 이루어져 있지 않으며 단백질과 RNA의 복합체입니다. 크고 작은 두 개의 하위 단위로 구성됩니다. 리보솜은 단백질 합성 장소입니다. 소포체에 부착된 리보솜에 의해 합성되는 단백질에는 두 가지 주요 유형이 있습니다. 한 유형은 분비된 단백질로, 소포체를 통해 골지체로 운반되어 가공 및 포장된 다음 세포 외부로 분비됩니다. 단백질의 원형질막. 유리 리보솜에 의해 합성된 단백질은 일반적으로 세포질 기질에 분포된 효소와 같이 세포질 기질에 분포된 단백질입니다.