원핵생물의 단백질 합성 시스템은 어떤 물질로 구성되어 있나요?

(1) 단백질 합성 시스템의 중요한 구성 요소

번역: 단백질의 생합성, 즉 번역은 핵산에 있는 4개의 뉴클레오티드 서열에 의해 암호화된 유전 정보를 변환하는 것입니다. 유전자암호 해독을 통해 단백질의 1차 구조에 있는 20개의 아미노산 서열로 해석될 수 있다.

1. mRNA와 유전암호

AUG부터 시작하여 mRNA 분자의 5'에서 3' 방향으로 모든 3개의 뉴클레오티드가 하나의 그룹이며, 이것이 길이를 결정합니다. 특정 아미노산이나 단백질의 합성을 위한 개시 및 종료 신호를 삼중항 코드라고 합니다.

mRNA의 5'말단의 시작코돈 AUG부터 3'말단의 종료코돈까지의 염기서열로, 각각의 삼중항 코드가 연속적으로 배열되어 단백질 폴리펩티드 사슬을 암호화하는 것을 오픈리딩(open reading)이라고 한다. 프레임(ORF).

코돈 특성:

①읽는 방향: 5'→3'; ②구두점 없음; ③코돈 축퇴; ⑤코돈 안티코돈 AUG, 정지 코돈 UAA , UAG, UGA; ⑦코돈의 보편성과 예외.

2.tRNA

단백질 합성과정에서 아미노산을 운반하는 역할을 합니다. 이는 다음과 같은 기능을 가지고 있습니다: ① 3' 말단은 아미노산을 운반하며, ② 아미노아실-tRNA 합성효소를 인식하는 부위, ③ 리보솜 인식 부위, ④ 안티코돈 부위입니다.

3. rRNA와 리보솜

⑴. rRNA의 주요 기능은 단백질 합성 장소인 리보솜을 형성하는 것입니다.

⑵. 리보솜의 활성 중심:

2부위 모델: A 위치(아미노아실 그룹), 아미노아실-tRNA 진입 부위.

P 위치(펩티딜 부위)는 시작 tRNA 또는 확장된 펩티딜-tRNA 결합 부위입니다.

3-사이트 모델: A-사이트와 P-사이트 외에도 언로드된 tRNA가 떠나는 사이트인 E-사이트도 있습니다.

⑶. 폴리리보솜: 폴리리보솜이라고 불리는 mRNA와 여러 리보솜이 동시에 결합하여 형성된 구슬 모양의 구조

4. > ⑴. 개시 인자: 단백질 생합성 개시에 관여하는 단백질 인자

⑵. 신장 인자: 단백질 생합성 동안 펩타이드 사슬의 연장에 관여하는 단백질 인자. ⑶ 방출 인자: 정지 코돈과 결합하여 펩타이드 사슬의 합성을 종결시키고 리보솜에서 펩타이드 사슬을 방출시키는 역할을 합니다.

(2) 단백질 생합성 과정

번역 과정은 리딩 프레임의 5α-AUG부터 시작하여 mRNA 주형의 삼중항 코드 순서로 펩타이드 사슬을 확장한다. 종료 코드가 나타날 때까지.

1. 아미노산 활성화

⑴.아미노아실-tRNA 합성효소

⑵ 과정:

아미노아실-tRNA 합성효소

ATP + AA -----→ AA-AMP-효소 + PPi

tRNA + AA-AMP- 효소- ---→ 아미노아실-tRNA + 효소

①아미노아실-tRNA 합성효소는 기질 아미노산과 tRNA 모두에 대해 매우 특이적인 작용을 합니다.

②아미노아실-tRNA 합성효소는 교정 활성을 가지고 있습니다.

3아미노아실-tRNA의 발현 방법:

Ala-tRNAAla, Ser-tRNASer, Met-tRNAMet

2. 펩타이드 사슬 합성의 시작:

⑴.SD 서열 및 개시 인자

SD 서열: mRNA의 5' 번역 개시 영역에 있는 퓨린이 풍부한 서열

개시 인자:

p>

원핵생물: IF-1, IF-2, IF-3

진핵생물: eIF-1, eIF-2, eIF-2A, eIF-3 등

⑵. 아미노아실-tRNA 시작

진핵생물: Met-tRNAiMet

원핵생물: fMet-tRNAifMet

⑶ 물질 형성 시작

①큰 리보솜 소단위와 작은 리보솜 소단위의 분리;

②작은 소단위에서 mRNA 위치 파악 및 결합;

3아미노아실-tRNA 결합 시작 ;

④ 리보솜 큰 소단위체의 결합.

3. 펩타이드 사슬의 신장:

⑴ 신장 과정에 필요한 단백질 인자를 신장 인자라고 합니다.

원핵생물: EF-T - Tu, EF-Ts), EF-G

진핵생물: EF-1, EF-2

⑵과정

캐리: 기초를 말한다. mRNA의 다음 유전자 코드 세트는 해당 아미노아실-tRNA가 리보솜의 A 위치로 들어가도록 안내하여 ATP 1분자를 소비합니다.

전이펩티데이션: 트랜스펩티다아제에 의해 촉매되는 펩타이드 결합 형성 과정입니다.< /p >

전위: 펩티딜-tRNA가 A 위치에서 P 위치로 이동하는 과정, ATP 1분자를 소비함;

4 펩타이드 사슬 합성의 종료 및 방출

⑴. 원핵세포 방출 인자: RF-1, RF-2, RF-3

진핵세포 방출 인자: eRF

⑵. 첫 번째는 종료 비밀번호를 식별하는 것입니다. 예를 들어 RF-1은 UAA 및 UAG를 구체적으로 식별하는 반면 RF-2는 UAA 및 UGA를 식별할 수 있습니다.

두 번째는 트랜스펩티다제가 에스테라제 활성으로 변화하도록 유도하는 것인데, 이는 펩타이드 아실기가 물 분자 -OH로 전달되는 것을 촉매하는 것과 동일하여 펩타이드 사슬이 리보솜에서 방출됩니다.

5. 단백질 생합성에서 GTP의 역할

단백질 합성 과정은 많은 에너지를 소모하는 과정이다. ATP를 소비하는 아미노산의 활성화를 제외하고 다른 모든 것은 GTP를 소비합니다. 그 이유는 GTP가 일부 단백질 인자가 비유가 결합을 통해 tRNA나 리보솜에 쉽게 결합할 수 있도록 하기 때문입니다.

(3) 합성 후 펩타이드 사슬의 가공 및 방향성 수송

리보솜에서 방출된 초기 폴리펩타이드 사슬은 단백질의 생물학적 활성을 갖지 않으며 다양한 번역 후 복잡한 과정을 거쳐야 합니다. 본래의 형태로 기능성 단백질로 변환됩니다.

⑴. 가공 방법:

① 폴리펩티드 사슬이 자연적인 3차원 구조로 접힙니다. 펩티드 사슬 합성 도중과 합성 후에 초기 펩티드 사슬의 접힘이 완료됩니다. , 그리고 초기 펩타이드 사슬의 N-말단 리보솜에 나타나자마자 폴리펩타이드 사슬의 접힘이 시작됩니다. 서열이 계속해서 확장됨에 따라 펩티드 사슬이 점차적으로 접혀서 올바른 2차 구조, 모티프 및 도메인을 생성하여 완전한 공간 형태를 형성할 가능성이 있습니다. 일반적으로 폴리펩티드 사슬 자체의 아미노산 서열이 정보를 저장한다고 믿어집니다. 단백질 접힘에 대해, 즉 기본 구조는 공간 형태의 기초입니다. 세포 내 대부분의 천연 단백질 접힘은 자동으로 완료되지 않으며 다른 효소와 단백질의 도움이 필요합니다.

단백질 접힘을 촉진하는 여러 거대분자:

a. 분자 샤페론: 분자 샤페론은 펩타이드 사슬의 부자연스러운 형태를 인식하고 다양한 과정을 촉진할 수 있는 세포 내 보존된 단백질의 한 종류입니다. 기능적 도메인과 전체 단백질의 접힘.

b. 단백질 이황화물 이성화효소: 폴리펩티드 사슬 내 또는 사이의 이황화 결합의 올바른 형성은 분비된 단백질, 막 단백질 등의 자연적 형태를 안정화하는 데 매우 중요합니다. 세포의 소포체.

이황화물 이성화효소는 소포체강에서 매우 활성이 높으며 펩타이드 사슬의 더 큰 부분에서 일치하지 않는 이황화 결합의 절단을 촉매하고 올바른 이황화 결합 연결을 형성하여 궁극적으로 열역학적으로 가장 안정적인 천연 단백질을 형성할 수 있습니다. 형태.

c. 펩타이드-프롤릴 시스-트랜스 이성질화효소: 폴리펩타이드 사슬의 펩티딜-프롤린 사이에 형성된 펩타이드 결합은 시스와 트랜스라는 두 개의 이성질체를 갖고 있으며 공간적 형태가 확연히 다릅니다.

펩티딜-프롤릴 시스-트랜스 이성질화효소는 위의 두 이성질체 사이의 전환을 촉진할 수 있습니다.

펩티딜-프롤릴 시스-트랜스 이성질체화효소는 단백질의 3차원 구조 형성을 위한 속도 제한 효소입니다. 펩타이드 사슬 합성에 시스 배열이 필요한 경우 각 프롤린에서 폴리펩티드를 구부릴 수 있습니다. 정확한 주름이 형성됩니다.

② 펩타이드 사슬의 1차 구조 변형

a. 펩타이드 사슬의 N 말단 변형

b.

c .폴리펩타이드 사슬의 가수분해 변형

3고급 구조 변형.

a. 서브유닛 중합

b. 보결단 연결

c. ***소수성 지질 사슬의 원자가 연결

⑵ . 수송

① 단백질 합성 후에는 복잡한 메커니즘을 거쳐 궁극적으로 생물학적 기능을 발휘하는 목표 세포 부위로 방향성 있게 수송되어야 합니다. 이 과정을 단백질의 표적 수송이라고 합니다.

② 모든 표적 전달의 단백질 구조에는 주로 특정 N 말단 아미노산 서열이 있으며, 이는 단백질이 세포의 적절한 표적 부위로 전달되도록 안내할 수 있습니다. 신호 시퀀스라고 합니다.

3 다양한 초기 분비 단백질은 N 말단에 신호 펩티드라고 불리는 보존된 아미노산 서열을 가지고 있습니다.

전송에는 "번역 및 전송 동기화 메커니즘"과 "번역 후 전송 메커니즘"이라는 두 가지 방법이 있습니다.